La acetilación de proteínas es una de las modificaciones postranscripcionales más frecuentes, tanto en células eucariotas como en bacterias. Si bien las bases moleculares de su acción no son completamente conocidas, se ha establecido que la acetilación modula importantes procesos celulares como la modificación de la estructura de la cromatina, la transcripción, la progresión del ciclo celular, la regulación del metabolismo energético y la remodelación de microtúbulos. En muchos casos, la acetilación genera un sitio de interacción entre proteínas, a través de un motivo de reconocimiento de lisina acetiladas denominado bromodominio (BD). Este dominio, es el único motivo estructural conocido con especificidad para reconocer y unir lisinas acetiladas y ha sido descripto exclusivamente en proteínas nucleares. Trypanosoma cruzi, tiene siete proteínas que contienen BD denominadas TcBDF1 a TcBDF7, dos de los cuales no son nucleares.  El objetivo general de la línea de investigación es estudiar la existencia de proteínas con bromodominio nucleares y extranucleares en T. cruzi que participen en la modulación de diferentes eventos celulares mediados por acetilación como potenciales puntos de intervención de la biología del parásito a través del desarrollo de nuevas drogas quimioterapéuticas. En particular estamos estudiando el rol de estas proteínas y de la acetilación en la transcripción y reparación del ADN, en la dinámica del citoesqueleto y durante el proceso de infección y diferenciación. Investigador responsable: Esteban Serra | serra@ibr-conicet.gov.ar