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Descubren el mecanismo biofísico molecular de adaptación térmica en bacterias

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Investigadores del IBR explican cómo una proteína termosensora convierte la temperatura ambiental en una señal intracelular y su proyección en salud y biotecnología.

¿Cuál es el modus operandi de una proteína termosensora? ¿Cómo hace para convertir una señal física como la temperatura en una señal química? Los científicos intentaron responder estas preguntas, lo que les valió una reciente publicación en la revista PNAS y un lugar destacado en Nature Chemical Biology.

El descubrimiento, es clave para entender como las bacterias son capaces de vivir a distintas temperaturas. En el estudio, demuestran a nivel biofísico-molecular el mecanismo de transducción de señal por el cual una proteína termosensora es capaz de convertir una señal física externa -como la temperatura ambiental- en una señal química intracelular, que resulta luego en la modificación de la expresión de genes que permiten la adaptación térmica.

En 2001 investigadores del IBR, identificaron el gen que codifica para una proteína termosensora llamada DesK. Desde ese momento no pararon hasta poder explicar el funcionamiento y mecanismo de la proteína, y hoy lo posiciona como el modelo mejor caracterizado en el estudio de la percepción y adaptación a los cambios de temperatura.

“Estas proteínas funcionan como un termómetro celular, que alerta a los organismos sobre la necesidad de adaptarse a una nueva temperatura”, explica Larisa Cybulski, investigadora adjunta del CONICET.

Para estudiar las bases biofísicas y moleculares de la percepción de temperatura, los investigadores diseñaron un nano sensor quimérico derivado de DesK, que es mucho más pequeño y sin embargo funciona de manera similar a la proteína completa.

Según Cybulski, la disponibilidad de un sistema sencillo, funcional y la habilidad de reconstituir a la proteína termosensora en vesículas lipídicas de manera activa, les brindó la posibilidad única de esclarecer el modus operandi de biosensores, un campo de investigación todavía en penumbras.

“En este trabajo identificamos una región de la proteína ubicada en la interfase lípido-agua que sufre cambios estructurales en respuesta a sutiles variaciones en el grado de hidratación del ambiente lipídico en el cual se halla inmersa, y que se producen al variar la temperatura”, comenta Cybulski, autora principal del trabajo.

El grupo de investigación, invirtió varios años en la construcción de herramientas genéticas, puesta a punto de experimentos bioquímicos in vitro, y en este momento cuenta con un potencial para dilucidar por primera vez el mecanismo de transducción de señales de un termosensor.

“Nuestro proyecto, detalla la joven científica, pretende explicar el mecanismo de percepción de señales ambientales utilizando un nuevo abordaje nano-biotecnológico y entender cómo una señal externa, es transmitida a través de membranas biológicas”.

El estudio de la respuesta al frío de los patógenos transmitidos por los alimentos, tales como Listeria –una de las bacterias causante de las infecciones alimentarias más virulentas- es imperativo, ya que la refrigeración es un método de uso general de almacenamiento de alimentos.

Proyección

Desde el punto de vista biotecnológico, la comprensión de las bases moleculares de funcionamiento de un sensor simple abrirá las puertas al diseño de biosensores que podrían ser empleados para diseñar, por ejemplo, una proteína que permita adaptar a plantas que crecen en ambientes cálidos a crecer en ambientes fríos, o diseñar un nuevo sensor que detecte un aumento de la temperatura – para saber por ejemplo si se ha roto la cadena de frío de un producto- u otras señales ambientales que necesiten ser monitoreadas.

El mecanismo de DesK está siendo utilizado en distintas Universidades del país como ejemplo paradigmático de percepción de señales y regulación de la expresión génica.

Grupo de investigación

Dr. Diego de Mendoza – Director del laboratorio
Dra. Larisa Cybulski – Investigadora adjunta
Lic. María Eugenia Inda (becaria de CONICET)

Por IBR

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