El nitrógeno es un componente esencial para todos los organismos vivos y las micobacterias, como Mycobacterium tuberculosis (responsable de la mayor cantidad de casos de tuberculosis en el mundo). Estas bacterias tienen la capacidad de metabolizar diversas fuentes de nitrógeno y adaptar su metabolismo a condiciones ambientales adversas, como la falta de nutrientes o de oxígeno durante la infección en las células hospedadoras.
Se han identificados dos proteínas fundamentales que le permiten a la mayoría de las bacterias usar el nitrógeno de esta forma. Las mismas, denominadas GlnB y GlnK, pertenecen al grupo de proteínas PII y cumplen diferentes roles regulatorios. En micobacterias, se identificó solo una proteína de tipo PII, sin embargo, su rol fisiológico es aún desconocido. Se ha identificado que en M. tuberculosis esta proteína es crucial para la supervivencia durante el proceso de infección.
Motivados por este interrogante, Lautaro Diacovich dirige una investigación para dilucidar la función de las proteínas PII en micobacterias. En un estudio reciente publicado en la revista Frontiers in Microbiology lograron purificar a la proteína GlnB del patógeno M. tuberculosis demostrando que interactúa con una serie de enzimas involucradas en procesos metabólicos esenciales como el transportador de amonio Amt, sugiriendo que podría desempeñar un rol ancestral similar al de la proteína GlnK en otras bacterias. No obstante, evolutivamente estas proteínas pertenecen a una línea diferente.
Estos descubrimientos subrayan la importancia de la regulación del nitrógeno para la supervivencia y virulencia de las micobacterias, y abre nuevas posibilidades para el desarrollo de estrategias terapéuticas innovadoras.
Felicitamos al equipo de investigación: Delfina Ensinck, Edileusa Gerhardt, Lara Rollan, Luciano Huergo, Hugo Gramajo y Lautaro Diacovich por este trabajo!
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