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SEMINARIO FRONTERAS: “Regulación del Metabolismo de los Carbohidratos en Bacterias y Plantas: Una aproximación funcional y evolutiva por enzima”

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Regulación del Metabolismo de los Carbohidratos en Bacterias y Plantas:

Una aproximación funcional y evolutiva por enzima

 

Alberto A. Iglesias

Laboratorio de Enzimología Molecular

Instituto de Agrobiotecnología del Litoral (UNL-CONICET) & FBCB

 

Los caminos metabólicos que tienen lugar en distintos tipos de células, tanto eucariotas como procariotas, autótrofas o heterótrofas, requieren de una regulación diferencial según las características del organismo respectivo. En este escenario, es relevante caracterizar las propiedades estructurales, cinéticas y de regulación de enzimas que catalizan pasos clave del metabolismo de los carbohidratos y compararlas según provengan de las distintas fuentes biológicas. A partir de tales estudios se busca alcanzar una mayor comprensión de las relaciones de estructura a función y los cambios experimentados por una enzima en el proceso evolutivo. Así, en nuestro laboratorio realizamos estudios comparativos de las propiedades de enzimas provenientes de bacterias (incluyendo cianobacterias), protozoos, algas y plantas superiores. Las enzimas bajo estudio incluyen las involucradas en el metabolismo de las triosas-P, de los disacáridos (maltosa, sacarosa y trehalosa), de los azúcares alcoholes y de los oligo y polisacáridos. A partir de este contexto general, particularizaremos sobre los estudios realizados en la ADP-glucosa pirofosforilasa (ADP-Glc PPasa, EC 2.7.7.27) de distintas fuentes. Esta enzima cataliza un paso regulado (limitante) en el camino de síntesis de glucógeno (en bacterias) y de almidón (en plantas). La enzima es regulada por distintos mecanismos, incluyendo regulación alostérica (por metabolitos relacionados con rutas metabólicas principales en los distintos organismos) y modificación postraduccional. La regulación alostérica de la ADP-Glc PPasa de bacterias muestra particularidades relevantes: i) tiene dos activadores, que poseen sitios de unión a la proteína y mecanismos de activación diferentes, operando en forma sinérgica; y ii) la activación afecta principalmente la especificidad de la enzima por sustratos. Respecto a la ADP-Glc PPasa de plantas superiores, se destaca la estructura cuaternaria, con la presencia de subunidades con función diferenciada, en la catálisis o la regulación. Además, en ciertas células vegetales la enzima experimenta modificaciones (específicas en cada subunidad) de tipo redox y de fosforilación, las que afectan la estabilidad y la funcionalidad de la proteína. El análisis global permite establecer que la ADP-Glc PPasa es una enzima particularmente importante como modelo para establecer relaciones entre estructura proteica y función biológica; así como para analizar cómo tales relaciones varían según el contexto evolutivo y las características tróficas de los diferentes tipos celulares donde se encuentra la proteína.

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